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60/71/4 - STRUTTURA MOLECOLARE DELLE PROTEINE

Anno Accademico ​2019/2020

Docente
FRANCESCA ​PINTUS (Tit.)
Periodo
Primo Semestre ​
Modalità d'Erogazione
Convenzionale ​
Lingua Insegnamento
ITALIANO ​



Informazioni aggiuntive

CorsoPercorsoCFUDurata(h)
[60/71] ​ ​BIOLOGIA CELLULARE E MOLECOLARE [60/71-00 - Ord. 2015] ​ ​PERCORSO COMUNE656
Obiettivi

OBIETTIVI FORMATIVI
Questo insegnamento si propone di fornire una solida base di conoscenze riguardanti la struttura molecolare e la funzione delle proteine. Inoltre una particolare attenzione sarà rivolta alla descrizione di come una funzionalità cellulare dipenda anche da una serie di eventi dinamici, che si realizzano in modo altamente regolato negli specifici contesti cellulari a partire dalla sintesi alla distruzione e alle modificazioni della catena polipeptidica. Vengono inoltre fornite le basi teoriche di metodologie e tecniche di uso corrente per l’identificazione e l’analisi dei diversi livelli di organizzazione strutturale delle proteine (struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria), alcune delle quali sono anche oggetto di esercitazioni di laboratorio.

CONOSCENZA E CAPACITA’ DI COMPRENSIONE.
Comprensione delle regole che stanno alla base della struttura delle proteine e dei meccanismi di controllo della funzione proteica. Comprensione dell’uso di tecniche di biologia molecolare negli eucarioti acquisibili sia con pratica in laboratorio sia mediante lo studio di articoli scientifici.

CAPACITA’ APPLICATIVE
Capacità di comprendere le modalità di utilizzo di tecniche generali di analisi della struttura delle proteine.

AUTONOMIA DI GIUDIZIO 
Lo studente deve saper acquisire quella autonomia conoscitiva che gli permetta di valutare i processi alla base del funzionamento delle proteine. Un approfondimento degli argomenti trattati durante le lezioni frontali con coivongimento dello studente offrirà allo stesso la possibilità di valutare e verificare le conoscenzze acquisite.
L'esperienza in laboratorio permetterà di acquisire la capacità di interpretare e valutare i dati sperimentali e confrontarli con i dati riportati in altri lavori scientifici mediante l’uso di metodi informatici.

ABILITA' NELLA COMUNICAZIONE
Capacità di descrivere mediante terminologia scientificamente corretta, la struttura, le modificazioni conformazionali e i meccanismi alla base della struttura e funzione delle proteine. Capacità di descrivere correttamente i dati sperimentali ottenuti e dimostrazione della loro comprensione mediante seminari ed utilizzando rappresentazioni grafiche.

CAPACITA' DI APPRENDERE
Sviluppo di una metodologia di studio scientifica che permetta allo studente di saper interpretare e approfondire le informazioni riguardanti lo studio di proteine che gli si presenteranno nel proseguo dello studio e della carriera.
Sviluppare e utilizzare le problematiche acquisite per migliorare la manualità e la capacità di comprensione degli esperimenti effettuati in modo tale da poter applicare le conoscenze apprese estendendole a problematiche affini.

Prerequisiti

Buona conoscenza di base di Biochimica e Biologia molecolare

Contenuti

Lezioni Frontali
- La struttura delle proteine: Relazione struttura-funzione; La struttura primaria delle proteine; La struttura secondaria; La struttura super secondaria (motivi); I domini; La struttura terziaria; La struttura quaternaria;
- Folding delle proteine. Chaperoni molecolari: TF, Dna J, Dna K, GrpE, GroEL e GroES. Il misfolding. Aggregazione proteica: malattie da prioni e formazione di fibrille amiloidi.
- Segnali molecolari nello smistamento e trasporto delle proteine. Il folding delle proteine della via secretiva. Struttura del complesso ribonucleoproteico SRP; struttura del traslocone; Calnexina e Calreticulina.
- Sistemi di degradazione delle proteine: Ubiquitina e Proteosoma.
- Struttura dei complessi proteici mitocondriali TOM e TIM; Struttura dei complessi proteici dei cloroplasti TOC e TIC
- Controllo della funzione delle proteine: fosforilazione, proteolisi, glicosilazione, modificazioni lipidiche
- Proteine coinvolte nella risposta immunitaria: Struttura delle immunoglobuline; classi di immunoglobuline; generazione della diversità anticorpale.

Laboratorio/Esercitazioni
Caratterizzazione di proteine mediante elettroforesi in SDS ed in condizioni non denaturanti. Determinazione della concentrazione proteica in soluzione mediante l’utilizzo del metodo di Bradford. Studio di una proteina mediante titolazione del suo sito attivo.

Metodi Didattici

Le lezioni frontali (32 ore) si svolgono nell’arco di 8 settimane (2 ore al giorno, due giorni alla settimana). Al termine delle lezioni frontali si svolgono le esercitazioni in laboratorio (24 ore).

Verifica dell'apprendimento

Esame orale. Lo studente dovrà discutere oralmente alcuni argomenti del corso proposti dal docente. Il voto è espresso in trentesimi e sarà valutata la conoscenza degli argomenti del corso, le capacità di collegamento tra argomenti diversi, l’uso di terminologia appropriata e la capacità di sintesi. Lo studente dovrà dimostrare di aver appreso le regole alla base dello studio di una proteina e le sue modificazioni conformazionali alla base dei meccanismi descritti durante il corso. La lode si attribuisce a candidati nettamente sopra la media che affiancano alla conoscenza approfondita dell'argomento in esame, elevate capacità espressive ed elevata padronanza del linguaggio scientifico nonché spiccata attitudine ad effettuare collegamenti tra argomenti diversi.

Altre Informazioni

Files PDF con i contenuti delle lezioni frontali e delle esercitazione effettuate in laboratorio.

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